BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Beberapa
jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor.
Inhibitor merupakan suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju
reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat
balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat
dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat
mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada
sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor reversibel atau dapat balik,
bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan
inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya.
Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja
secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan
tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana
dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan
inhibitor kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi
reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase.
1.2
Rumusan
Masalah
1.2.1
Bagaimanakah sejarah dari enzim ?
1.2.2
Apakah pengertian dari enzim ?
1.2.3
Apa saja sifat-sifat dari enzim ?
1.2.4
Bagaimanakah fungsi spesifik, nomenklatur dan penggolongan enzim
?
1.2.5
Bagaimanakah struktur dan fungsi
dari enzim ?
1.2.6
Bagaimanakah mekanisme kerja dari
enzim ?
1.2.7
Apakah faktor yang mempengaruhi
aktivitas enzim ?
1.3
Tujuan
Pembelajaran
Adapun
tujuan pembelaaran yang dapat diambil dari makalah ini adalah, kita dapat
mengetahui :
1.3.1
Sejarah dari enzim
1.3.2
Pengertian dari enzim
1.3.3
Sifat-sifat dari enzim
1.3.4
Fungsi spesifik,
nomenklatur dan penggolongan enzim
1.3.5
Struktur dan
fungsi dari enzim
1.3.6
Mekanisme kerja dari enzim
1.3.7
Faktor yang mempengaruhi aktivitas
enzim
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Enzim
Hal-hal yang
berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan
tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan
tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.
Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan,
teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada akhir tahun
1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging
oleh sekresi perut dan konversipati menjadi gula oleh
ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme
bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19,
ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi
oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai
"ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme
hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang
berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian
ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli
fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan
istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang
berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses
ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati
seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk
pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun
1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak
ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang
hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa
gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia
menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase"
(zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam
bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang
dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan
reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama
sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada
nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan
enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi
(contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim
dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia
enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard
Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa
enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun
1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan
menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan
oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan
pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan
Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim
dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan
melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan
pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur
putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini
dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton
Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam
resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan
usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.
2.2 Pengertian Enzim
Enzim adalah
biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma,
yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi dalam suatu
reaksi kimia. Hampir semua
enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal
reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi
molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan
enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Enzim ialah suatu zat
yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada saat
akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam
proses tersebut.
Enzim merupakan reaksi
atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena
adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan
proses dialisis. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan
reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga
ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang
beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.
Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah
bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat
dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan
kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
2.3 Sifat-Sifat Enzim
Enzim
memiliki sifat-sifat berikut:
1. Enzim adalah Protein.
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein,
yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi
substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak
dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik.
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya
dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis.
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah
produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian
energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit.
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan
sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat
bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat
menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun
senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
2.4 Fungsi Spesifik, Nomenklatur dan Penggolongan Enzim
a. Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis
untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup.
Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat
yang tinggi.
b. Tata nama dan Kekhasan Enzim
Setiap enzim
disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase” dibelakangnya. Kekhasan
enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi berbagai enzim.
c. Penggolongan Enzim
·
Penggolongan enzim
berdasarkan tempat bekerjanya :
A. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim
yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk
proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna
untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu
enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan”
substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan
BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.
Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
B. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim
sebagai berikut:
1. Transaminase adalah
transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah
transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah
transferase yang memindahkan gugusan asil.
C. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis,
dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah
hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang
menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase
yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
D. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan
atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis,
sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase)
yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga
dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase
(dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus
karboksil.
E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis
reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah
l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah
D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah
transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah
D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau
mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
F. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul
dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai
contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai
berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP +
P-P
·
Enzim lain dengan
tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara
di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang
termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan
sifat selektif permiabel dari membran sel.
·
Penggolongan enzim
berdasar cara terbentuknya
A. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari
susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah
tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi
kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
B. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi
terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim
dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang
pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim
beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung
laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase
lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.
Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan
mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang
dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua
enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi
atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang
sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis
reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis
reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase,
namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim
dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase
mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan
karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi
sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme
reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan
sistem penamaan lama yang lebih pendek.
2.5 Struktur
dan Fungsi dari Enzim
Struktur
Enzim
Enzim
seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit pengecualian).
Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil
dari beberapa tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur
enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein.
Terdapat 4
macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur
kuartener.
- Struktur primer adalah
rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun enzim
- Struktur sekunder terbentuk
dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan hidrogen yang terbentuk
di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone) rantai
polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang
menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim sekunder
adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta.
- Struktur tersier melibatkan
interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim
tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
- Struktur kuartener enzim
berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida
yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam
mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site).
Pengertian situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau
banyak substrat berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs
aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim.
 |
Struktur enzim
|
Fungsi Enzim
Enzim
memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat
berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi
sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam
melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
 |
langkah dalam katalisis enzim
|
1.
Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak
substrat berikatan pada situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks
substrat-ezim.
2.
Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang
berikata ndengan substrat menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat
lebih pas pada tempat yang lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit).
Induced fit dapat didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3.
Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi,
substrat atau banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan
modifikasi kimiawi, pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang
berlipat ganda. Pada langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu
turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah.
Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul
enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua
arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan
atau sebaliknya.
4. Langkah
terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs
aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat
meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru
2.6 Mekanisme
Kerja dari Enzim
Enzim
dapat meningkatkan kecepatan reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Energi
aktivasi adalah jumlah energi yang diperlukan untuk berlangsungnya suatu
reaksi.
Beberapa
teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim:
a. LOCK
AND KEY THEORY(Teori Gembok dan Kunci)
Teory
ini dikemukakan oleh Fischer(1898). Menurutnya enzim diumpamakan sebagai
gembok, sedangkan substrat diumpamakan sebagai kunci. Substrat dapat beriakatan
dengan enzim jika enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat melekat substrat.
Hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi dan hubungan
tersebut membentuk ikatan yang lemah. perhatikan skema berikut:
b. INDUCED FIT THEORY(Teory ketepatan
induksi)
Teori
ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat fleksible.
Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.
Teori ini sesuai dengan kerja enzim yang sesungguhnya. Perhatikan skema
berikut:
2.7 Faktor
yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Enzim
dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yang
mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3 faktor utama yang mempengaruhi
aktivitas enzim yaitu substansi nonprotein, kondisi lingkungan optimal dan
inhibitor. Berikut penjelasan tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Substansi protein
dalam enzim
Dalam
banyak reaksi yang menggunakan enzim, diperlukan adanya substansi nonprotein
untuk melakukan aktivitas enzim yang seharusnya. Substansi nonprotein ini
memulai reaksi melalui ikatan molekul enzim dengan cara yang spesifik. Secara
khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu (1) koenzim yang merupakan subtansi
organik seperti vitamin, koenzim A, heme, dan biotin) (2) kofaktor yaitu
substansi anorganik seperti atom logam seng, besi, tembaga. (3) Kelompok prostetik
yaitu tempat kofaktor enzim dapat berikatan dengan efektif yang merupakan
bagian protein enzim. (4) Holoenzim adalah bagian protein dan nonprotein enzim
yang hadir bersamaan. (5) apoenzim merupakan bagian protein enzim.
 |
Struktur
nonprotein enzim
|
2. Kondisi Lingkungan
Optimal
Setiap
enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkan
konformasi enzim yang aktif. Hingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan
dalam kondisi lingkungan optimal yaitu pengaturan suhu dan pengaturan pH.
Suhu
memiliki dua pengaruh utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya
denaturasi. Pengaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada umumnya semakin
adanya peningkatan pada suhu maka akan terjadi peningkatan kecepatan reaksi,
molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga akan banyak
berinteraksi. Penurunan suhu tentunya akan berakibat sebaliknya. Ketika suhu
mencapai serta melampaui batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi
denaturasi adalah perubahan permanen yang menginaktivasi enzim. Saat terjadi
denaturasi, ikatan kimia terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya.
 |
Pengaruh
suhu terhadap aktivitas enzim
|
pH
atau ukuran kadar ion OH atau H pada lingkungan. Apabila pH lingkungan terlalu
asam atau basa dapat menyebabkan denaturasi enzim. Umumnya, pH optimun enzim
adalah dalam pH netral (pH 7). Hal menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja
optimum pada pH 2.
 |
Grafik
pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
|
3. Inhibitor
Pengertian inhibitor adalah molekul yang
berikatan secara selektif pada enzim dan menghambat aktivitas enzim. Enzim
dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibel ataupun ireversibel. Ada dua
macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif memiliki bentuk
seperti substrat normal dan bersaing dengan substrat normal tersebut untuk
berikatan dengan situs aktif enzim. Oleh karena itu, pengikatan inhibitor
memblokade situs aktif terhadap substrat. Apabila inhibitor bersifat reversibel
dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif mengikat bagian
enzim yang lain selain situs aktif (active site). Pengikatan inhibitor ini
dapat mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat mengikat substrat.
 |
Inhibitor
kompetitif pada enzim
|
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang
dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau
suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
Secara
umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan
penting dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator.
Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak
antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-substrat).
Enzim digolongkan
menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,
sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,
arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi
kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH,
produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.
DAFTAR PUSTAKA
Dwijoseputro,
D. 1983. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Gramedia.
Jakarta.
Filter, A.
H. dan R. K. M. Hay. 1991. Fisiologi
Lingkungan Tanaman. UGM Press. Yogyakarta.
Lakitan, B.
2007. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan.
Raja Grafindo Persada. Jakarta.
Salisbury, dan
Ross. 1992. Fisiologi Tumbuhan. ITB Press.
Bandung.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar